La protéine prion ou PrP est présente dans la plupart de nos cellules. Bien que très conservée entre les espèces, son rôle est pourtant mal connu. Dans les neurones des personnes malades, les protéines prions adoptent une mauvaise conformation, deviennent résistantes à la dégradation et s’agrègent entre elles : on parle alors de protéines prions « scrapie », PrPsc. Les dépôts de protéines se multiplient et s’accumulent alors à l’intérieur et à l’extérieur des neurones entraînant leur dysfonctionnement, et, à terme, leur dégénérescence. La propagation des prions repose sur leur capacité à interagir avec la forme normale de la protéine prion, d’en changer la conformation et de la convertir en forme pathologique.
À l'Institut du Cerveau
La plupart des maladies neurodégénératives, de la maladie d’Alzheimer à la maladie de Parkinson en passant par la sclérose latérale amyotrophique, partagent des caractéristiques communes avec les maladies à prions. L’étude des mécanismes de propagation des protéines prions fournit de précieux renseignements dans ces maladies. L’équipe de Marie-Claude Potier et Stéphane Haïk, « Maladie d’Alzheimer, maladies à prions », s’intéresse notamment à la propagation des lésions typiques de la maladie d’Alzheimer, les plaques amyloïdes, qui semblent adopter un comportement similaire à celui des protéines prions pathologiques. La compréhension de ces mécanismes « prion-like » pourraient bénéficier aux deux pathologies.
Plus d’informations : https://institutducerveau-icm.org/fr/actualite/les-maladies-a-prions-un-modele-pour-les-maladies-neurodegeneratives/
